UFS › SIGAA - Sistema Integrado de Gestão de Atividades Acadêmicas São Cristóvão, 13 de Junho de 2021


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Banca de DEFESA: FERNANDA MARTINS DE SOUZA
26/02/2016 13:45


Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE: FERNANDA MARTINS DE SOUZA
DATA: 17/03/2016
HORA: 14:00
LOCAL: Laboratório de Análise de Flavor
TÍTULO: IMOBILIZAÇÃODE LIPASE DE Aspergillus niger OBTIDA A PARTIR DE RESÍDUO DE MANGABA EM MEMBRANA POLIMÉRICA
PALAVRAS-CHAVES: resíduo agroindustrial, biotecnologia, enzimas
PÁGINAS: 76
GRANDE ÁREA: Ciências Agrárias
ÁREA: Ciência e Tecnologia de Alimentos
SUBÁREA: Engenharia de Alimentos
RESUMO:

Os resíduos oriundos do processamento de sucos naturais, sucos concentrados ou polpas em geral possuem alto valor nutritivo podendo ser utilizados como substrato em fermentação em estado sólido para a obtenção de produtos de alto valor agregado como as lipases microbianas. Na biocatálise os processos industriais têm utilizado enzimas imobilizadas em matrizes hidrofóbicas devido a facilidade de recuperação e possibilidade de reutilização. Neste contexto o presente estudo teve como objetivo principal avaliar o potencial de imobilização de lipase de Aspergillus niger, obtida a partir da fermentação em estado sólido (FES) de resíduo de mangaba, em membranas de poliétersulfona. A lipase foi produzida por FES do resíduo de mangaba, onde obteve-se máxima produção (91,98U/g) quando utilizado 50% de umidade, temperatura de 37°C durante 168h de fermentação. A seguir, a enzima parcialmente purificada foi imobilizada em membranas de PES por ligação covalente (lipase-COV-PES) e adsorção (lipase-ADS-PES), obtendo-se rendimento de imobilização de 91,90% e 80,87%, respectivamente. As lipases livre, lipase-COV-PES e lipase-ADS-PES demonstraram maior estabilidade nos pHs 6,0, 9,0 e 11,0 e nas temperaturas de 37°C, 55°C e 45° C, respectivamente. A lipase-COV-PES apresentou maior estabilidade térmica (Kd = 0,053h-1) e maior tempo de meia vida ( t1/2 = 13h), bem como maior afinidade aparente pelo substrato (Km = 17,3 mM e Vmáx = 1666,7 U/mg), que a lipase livre e lipase-ADS-PES. A lipase-ADS-PES demonstrou maior estabilidade operacional do que a lipase-COV-PES visto que os biocatalisadores mantiveram 50% da atividade relativa por 3 e 2 ciclos de reutilização, respectivamente. Nas análises térmicas, Análise Termogravimetrica (TG), Calorimetria Exploratória Diferencial (DSC) e Espectroscopia de Infravermelho por Transformada de Fourier (FTIR), verificou-se que os biocatalisadores apresentaram resistência térmica até 55ºC.


MEMBROS DA BANCA:
Presidente - 2505573 - LUCIANA CRISTINA LINS DE AQUINO SANTANA
Interno - 1786979 - MARIA APARECIDA AZEVEDO PEREIRA DA SILVA
Externo à Instituição - CLEIDE MARA FARIA SOARES

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