UFS › SIGAA - Sistema Integrado de Gestão de Atividades Acadêmicas São Cristóvão, 13 de Junho de 2021


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Banca de DEFESA: ELIS AUGUSTA LEITE DOS SANTOS
10/02/2014 16:56


Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE: ELIS AUGUSTA LEITE DOS SANTOS
DATA: 25/02/2014
HORA: 14:00
LOCAL: laboratório de flavor
TÍTULO: “LIPASE DE Aspergillus niger OBTIDA A PARTIR DA FERMENTAÇÃO DE RESÍDUO DE MANGABA: POTENCIAL DE IMOBILIZAÇÃO EM MATRIZ SOL-GEL.”
PALAVRAS-CHAVES: Resíduos agroindustriais, Fermentação em Estado Sólido, Imobilização, Matrizes sol-gel.
PÁGINAS: 68
GRANDE ÁREA: Ciências Agrárias
ÁREA: Ciência e Tecnologia de Alimentos
RESUMO:

As enzimas lipolíticas constituem o mais importante grupo de enzimas com enorme potencial para aplicações tecnológicas da atualidade, estas fazem parte de um grupo de enzimas que estão associadas ao metabolismo e hidrólise de lipídeos e tem uma das economias mais influentes em termos de vendas, depois de proteases e amilases. O objetivo deste trabalho foi a obtenção de lipase de Aspergillus niger a partir da fermentação em estado sólido de resíduos de mangaba e posterior imobilização por diferentes técnicas em matriz sol-gel. A maior produção da enzima (62,46U/g) foi obtida na temperatura de 30ºC em 120 h de fermentação. A lipase imobilizada por ligação covalente apresentou rendimento de imobilização de 91,62%. As lipases livre e imobilizada foram caracterizadas: sendo o pH ótimo de 5,0 e 3,0, maior estabilidade em pH 7,0 e 2,0, respectivamente; a temperatura ótima para ambas enzimas foi 55°C, sendo a maior estabilidade a 50°C e 55°C, respectivamente. A lipase imobilizada apresentou menor constante de desativação térmica e maior tempo de meia vida que a enzima livre. A maior estabilidade operacional foi obtida para a enzima imobilizada por ligação covalente sendo a atividade relativa acima de 50% até 6 ciclos de reutilização. A lipase de Aspergillus niger obtida a partir da fermentação de resíduo de mangaba imobilizada por ligação covalente em matriz sol-gel demonstrou potencial para aplicações futuras como biocatalisador em reações de interesse industrial.


MEMBROS DA BANCA:
Presidente - 2505573 - LUCIANA CRISTINA LINS DE AQUINO SANTANA
Interno - 1548928 - PATRICIA BELTRAO LESSA CONSTANT
Externo à Instituição - CLEIDE MARA FARIA SOARES

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